Grundlaget for proteiners struktur og proteydov polypeptidkæde og proteinmolekylet kan bestå af en, to eller flere kredsløb. Imidlertid er de fysiske, biologiske og kemiske egenskaber af biopolymerer forårsaget ikke blot generelle kemiske struktur, der kan være "meningsløst", men tilstedeværelsen af andre niveauer af proteinmolekylet.
Den primære struktur af et protein bestemmes ved kvantitativ og kvalitativ aminosyresammensætning. Peptidbindinger er grundlaget for den primære struktur. For første gang denne hypotese udtrykt i 1888 af A. Danilevsky og senere hans antagelser blev bekræftet ved peptidsyntese, hvilket gjorde Fischer. Strukturen af proteinmolekyler undersøgt i detaljer AY Danilevsky og E. Fischer. Ifølge denne teori, er proteinmolekyler består af et stort antal af aminosyrerester forbundet med peptidbindinger. Proteinmolekyle kan have en eller flere polypeptidkæder.
I undersøgelsen af den primære struktur af proteiner under anvendelse af kemiske midler og proteolytiske enzymer. Fremgangsmåden af Edman meget praktisk identifikation terminale aminosyrer.
Den sekundære struktur af proteinet viser den rumlige konfiguration af proteinmolekylet. Følgende typer af sekundær struktur: alpha-heliske, beta-spiralformede, collagen helix. Forskerne fandt, at strukturen af peptider mest almindelige alpha-helix.
Den sekundære struktur af proteinet er stabiliseret af hydrogenbindinger. Sidstnævnte opstår mellem hydrogenatomer forbundet med elektronegative nitrogenatom i en peptidbinding og carbonyloxygenatomet af den fjerde af dets aminosyrer, og de er rettet langs spiralen. Energi beregninger viser, at polymerisation af aminosyrer effektive rettigheder alfa-helix, som er til stede i native proteiner.
Sekundære struktur af proteiner: beta-foldet struktur
Polypeptidkæder i beta-plisseret helt ud. Beta-folder dannet ved interaktionen af to peptidbindinger. Denne struktur er karakteristisk for fibrillære proteiner (keratin, fibroin, etc.). Især er beta-keratin kendetegnet ved en parallel arrangement af polypeptidkæder, som yderligere stabiliseret af disulfidbindinger mezhtsepochechnyh. I silkefibroin tilstødende polypeptidkæder er antiparallel.
Sekundære struktur af proteiner: collagen helix
Uddannelse består af tre kæder spiralizovanyh tropokolahenu der er formet kerne. Spiralizuyut kæde snoet for at danne superspiral. Spiral stabiliseret af hydrogenbindinger, der opstår mellem hydrogen peptid aminogrupper af aminosyrerester og en kæde oxygen af carbonylgruppen af aminosyreresterne i en anden kæde. Tilmeldt collagen struktur giver høj styrke og elasticitet.
Tertiære struktur af proteinet
De fleste proteiner i den native tilstand er meget kompakt struktur, defineret form, størrelse og polaritet amino syreradikaler og aminosyresekvens.
Betydelig indflydelse på dannelsen af den native konformation af proteinet tertiære struktur eller tilvejebringe hydrofobe og ioniske interaktioner, hydrogenbindinger, etc. Under påvirkning af disse kræfter opnås termodynamisk mulig konformation af proteinmolekylet og stabilisering.
Kvartær struktur
Denne type af molekylstruktur følge af sammenslutningen af flere underenheder i en enkelt kompleks molekyle. Strukturen i hver underenhed er primær, sekundær og tertiær struktur.
